トランスグルタミナーゼ酵素のステーキ結合への影響

私は... なぜTG酵素はより人気のある肉バインダーですか?

肉バインダーは、食肉加工中に生産された不規則な肉片を結合し、必要に応じて標準的なサイズと形状に分割することができるため、食肉加工工場の原材料利用率が向上し、経済的利益が増加します。肉ブロックの標準化を改善するだけでなく。 伝統的な肉バインダーは、コロイドバインダーと化学バインダーに分けることができます。 例えば、コロイド状バインダーは、主にアルギン酸ナトリウム、グアーガムなどで構成されており、すべて良好な結合効果を有する。

しかし、ほとんどの消費者が食品の安全性をより意識するようになるにつれて、彼らは一般的に化学的性質のバインダーに懐疑的であり、食品添加物として、追加量、長期摂取量、そして潜在的な安全リスクはすべて制御不能な要因です。 トランスグルタミナーゼ酵素 (TG酵素) 、食品安全性の高いタンパク質として、食品添加物業界で大きな市場シェアを獲得しています。今、私たちはステーキに適用されるこの緑色の肉バインダーを知るようになっています。

II。 肉を結合するTG酵素のメカニズム

肉の再編成のためのトランスグルタミナーゼ酵素 (TG酵素) は、肉の結合のための酵素製剤であり、再構築された牛肉、豚肉、鶏肉、その他のひき肉、ボーンステーキに適しています。脂肪の多い牛肉と脂肪の多い子羊と他の冷凍肉。 その作用機序は、通常の非酵素的触媒条件下では破壊が困難なタンパク質分子間の ε-(Υ-グルタミル) リシル共有結合の形成を触媒することです。タンパク質分子をより密接に結合させ、肉の肉タンパク質自体を自然に架橋させることができます。 ひき肉がTG酵素で形成されると、スライス、マリネ、調理、包装のプロセスの後でも、強い結合安定性を維持し、バラバラになりません。肉自体の食事の質、風味、色には影響しません。

トランスグルタミナーゼ酵素 (TG酵素) の開発と応用は、元の酵素修飾タンパク質に広範囲にわたる革命をもたらします。 通常の酵素修飾因子は通常、加水分解酵素を使用して特定のペプチド結合に作用し、高分子のタンパク質を特定の機能を持つ小分子ペプチドに分解します。それはタンパク質の加水分解に限られています。 トランスグルタミナーゼ酵素は、分子挿入、架橋反応、およびタンパク質の分子構造を変化させるための演繹効果を通じて変化します。

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